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    γ-銜接蛋白相關(guān)蛋白3抗體結構

    更新時(shí)間:2024-06-06   點(diǎn)擊次數:64次

    γ-銜接蛋白相關(guān)蛋白3抗體結構:

    經(jīng)x線(xiàn)晶體衍射結構分析發(fā)現,Ig由四條多肽鏈組成,各肽鏈之間由數量不等的鏈間二硫鍵連接。Ig可形成“Y"字型結構,稱(chēng)為Ig單體,是構成抗體的基本單位。

    天然Ig分子含有四條異源性多肽鏈,其中,分子量較大的兩條鏈稱(chēng)為重鏈(heavy chain,H),而分子量較小的兩條鏈稱(chēng)為輕鏈(Light chain,L)。同一Ig分子中的兩條H鏈和兩條L鏈的氨基酸組成相同。重鏈分子量為50KD~75KD,由450~550個(gè)氨基酸殘基組成。由于重鏈恒定區的氨基酸組成和排列順序不同,二硫鍵的數目和位置不同,其抗原性也不相同,可將Ig分為5類(lèi)(class),即IgM、IgD、IgG、IgA和IgE,其相應的重鏈分別為μ鏈、δ鏈、γ鏈、α鏈和ε鏈。輕鏈分子量約為25KD,由214個(gè)氨基酸殘基構成。輕鏈可分為兩種,分別為kappa(κ)鏈和lambda(λ)鏈。因此可將lg分為兩型(type),即κ型和λ型。正常人血清Ig的κ:λ約為2:1。

    通過(guò)對不同Ig重鏈和輕鏈的氨基酸序列比較分析,發(fā)現其氨基端(N末端)氨基酸序列變化較大,稱(chēng)為可變區(variable region,V),分別占重鏈和輕鏈的1/4和1/2;而羧基端(C末端)的氨基酸序列相對穩定的區域,稱(chēng)為恒定區(constant region,C),分別占重鏈和輕鏈的3/4和1/2。


    重鏈和輕鏈的V區分別稱(chēng)為VH和VL。VH和VL中各含有3個(gè)氨基酸組成和排列順序高度可變的區域,稱(chēng)為高變區(HVR)或互補決定區(CDR),包括HVR1(CDR1)、HVR2 (CDR2) 和HVR3 (CDR3),其中HVR3 (CDR3)變化程度更高。VH的3個(gè)高變區分別位于29~31、49~58和95~102位氨基酸,而VL的3個(gè)高變區分別位于28~35、49~56和91~98位氨基酸。VH和VL的3個(gè)CDR共同組成Ig的抗原結合部位(antigen-binding site),決定抗體的特異性,是抗體識別及結合抗原的部位。在V區中,CDR之外區域的氨基酸組成和排列順序相對保守,稱(chēng)為骨架區(FR)。VH或VL各有四個(gè)骨架區,分別用 FR1、FR2、FR3和FR4表示。


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